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Amiloidosis AA: patogénesis y terapia dirigida

información clave

fuente: Revisión anual de patología

año: 2015

autores: Westermark GT, Fändrich M, Westermark P

resumen / resumen:

La comprensión de por qué y cómo las proteínas se pliegan mal y se agregan a las fibrillas amiloides ha aumentado considerablemente durante los últimos años. La formación central de amiloide es un aumento en la frecuencia de la estructura de la lámina β, que conduce a la unión de hidrógeno entre monómeros mal plegados y crea una fibrilla que es comparablemente resistente a la degradación. La generación de fibrillas amiloides depende de la nucleación, y una vez formadas, las fibrillas reclutan y catalizan la conversión de moléculas nativas. En la amiloidosis AA, la expresión de citoquinas, particularmente la interleucina 6, conduce a la sobreproducción de suero de amiloide A (SAA) por el hígado.

Una concentración plasmática crónicamente alta de SAA da como resultado la agregación de amiloide en depósitos fibrilares de lámina β cruzada por mecanismos que no se comprenden completamente. Por lo tanto, la amiloidosis AA puede considerarse como una consecuencia de una enfermedad inflamatoria de larga data. Esta revisión resume el conocimiento actual sobre la amiloidosis AA. Las amiloidosis sistémicas se han considerado condiciones insolubles, pero las mejoras en la comprensión de la composición de fibrillas y la patogénesis en la última década han llevado al desarrollo de varios enfoques terapéuticos diferentes con resultados prometedores.

organización: Universidad de Uppsala, Suecia; Universidad de Ulm, Alemania

DOI: 10.1146 / annurev-pathol-020712-163913

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