Para mapear la aparición de tipos de amiloide en una gran cohorte clínica utilizando proteómica de escopeta basada en espectrometría de masas, un método imparcial que identifica sin ambigüedades todos los tipos de amiloide en un solo ensayo.

 

Se implementó un ensayo de proteómica de escopeta basado en espectrometría de masas en un laboratorio central de referencia. Documentamos nuestra experiencia en la tipificación de 16,175 muestras de amiloidosis durante un período de 11 años desde el 1 de enero de 2008 hasta el 31 de diciembre de 2018.

 

Identificamos 21 tipos de amiloide establecidos, incluidos AL (n = 9542; 59.0%), ATTR (n = 4600; 28.4%), ALECT2 (n = 511; 3.2%), AA (n = 463; 2.9%), AH ( n = 367; 2.3%), AIns (n ​​= 182; 1.2%), KRT5-14 (n = 94; <1%), AFib (n = 71; <1%), AApoAIV (n = 57; <1 %), AApoA1 (n = 56; <1%), AANF (n = 47; <1%), Aβ2M (n = 38; <1%), ASem1 (n = 34; <1%), AGel (n = 29; <1%), TGFB1 (n = 29; <1%), ALys (n = 15; <1%), AIAPP (n = 13; <1%), AApoCII (n = 11; <1% ), APro (n = 8; <1%), AEnf (n = 6; <1%) y ACal (n = 2; <1%). Desarrollamos el primer mapa completo órgano por tipo que muestra la frecuencia relativa de 21 tipos de amiloide en 31 órganos diferentes, y el primer mapa tipo por órgano que muestra el tropismo orgánico de 18 tipos raros. Utilizando un pipeline bioinformático modificado, detectamos sustituciones de aminoácidos en casos de amiloidosis hereditaria con una especificidad del 100%.

 

La tipificación de amiloide mediante proteómica, que reconoce eficazmente todos los tipos de amiloide en un único ensayo, respalda de manera óptima el diagnóstico y el tratamiento de pacientes con amiloidosis en la práctica clínica habitual.